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http://dx.doi.org/10.25673/1588
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.referee | Behrens, Sven-Erik, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.referee | Sawers, Gary, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.referee | Keller, Sandro, Prof. Dr. | - |
dc.contributor.author | Schmidt, Tobias | - |
dc.date.accessioned | 2018-09-24T11:28:54Z | - |
dc.date.available | 2018-09-24T11:28:54Z | - |
dc.date.issued | 2015 | - |
dc.identifier.uri | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/8359 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.25673/1588 | - |
dc.description.abstract | Der nuclear factor 90 (NF90) ist ein dsRNA-bindendes Protein und bildet einen Komplex mit nuclear factor 45 (NF45). Dieser Komplex übernimmt Funktionen im RNA-Metabolismus, vor allem in post-transkriptionellen Genregulation. Für NF90-NF45 konnte auch gezeigt werden, dass es Wirtsfaktor im Lebenszyklus einiger Viren, z.B. Hepatitis C-Virus (HCV), ist. In der vorliegenden Arbeit erfolgte eine vergleichende, biophysikalische Charakterisierung von NF90 / NF90 NF45 in vitro. Dabei wurde deutlich, dass die Komplexbildung zur thermodynamischen Stabilisierung der Proteine, Verbesserung der RNA-Bindung und Förderung einer neu-identifizierten RNA-Chaperon-Aktivität (RCA) von NF90 führt. Basierend auf der Interaktion von NF90-NF45 mit dem RNAGenom von HCV und anderen RNAs, liefert diese Studie Details des Mechanismus der Reorganisation von RNA-Strukturen durch die RCA der Proteine. Folglich wird ein Modell aufgestellt, in dem diese Aktivität mit der biologischen Funktion der Proteine korreliert. | - |
dc.description.abstract | The nuclear factor 90 (NF90) belongs to the dsRNA-binding protein family and forms a complex with the nuclear factor 45 (NF45). This complex is implicated to participate in RNA metabolism, in particular in post-transcriptional gene regulation. NF90-NF45 is also involved in the life cycle of several viruses, e.g. hepatitis C virus (HCV), which reflects its function as a host factor of viral amplification. This study reports a comparative biophysical characterization of NF90 and NF90-NF45 in vitro. Complex formation was demonstrated to result in a mutual thermodynamic stabilization of the proteins, improved RNA binding by NF90 and facilitation of a newly identified RNA chaperone activity (RCA). Based on NF90-NF45’s interaction with the viral RNA genome of HCV and other RNA targets, this study further presents detailed mechanistic insight on the rearrangement of RNA structures by the protein’s RCA. Hence, a model is provided, in which this activity correlates with its biological function. | eng |
dc.description.statementofresponsibility | von Tobias Schmidt | - |
dc.format.extent | Online-Ressource (181 Bl. = 28,71 mb) | - |
dc.language.iso | ger | - |
dc.publisher | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt | - |
dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | - |
dc.subject | Online-Publikation | - |
dc.subject | Hochschulschrift | - |
dc.subject.ddc | 572 | - |
dc.subject.ddc | 570 | - |
dc.title | Charakterisierung des RNA-bindenden Proteinkomplexes NF90-NF45: Identifizierung einer RNA-Chaperon-Aktivität | - |
dcterms.dateAccepted | 2015-10-26 | - |
dcterms.type | Hochschulschrift | - |
dc.type | PhDThesis | - |
dc.identifier.urn | urn:nbn:de:gbv:3:4-15718 | - |
local.publisher.universityOrInstitution | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg | - |
local.subject.keywords | NF90; NF45; RNA-bindendes Protein; Chaperon; Konformation; post-transkriptionelle Regulation der Genexpression; Faltung; FRET; Wirtsfaktor; Hepatitis-C-Virus | - |
local.subject.keywords | NF90; NF45; RNA-binding protein; chaperone; conformation; post-transcriptional gene regulation; folding; FRET; host factor; hepatitis C virus | eng |
local.openaccess | true | - |
dc.identifier.ppn | 838436145 | - |
local.accessrights.dnb | free | - |
Appears in Collections: | Biowissenschaften; Biologie |
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Doktorarbeit_Tobias_Schmidt_ULB.pdf | 29.39 MB | Adobe PDF | View/Open |